蛋白質有哪些翻譯后修飾？作用機制和生物學功能是什么？前體蛋白是沒有活性的，常常要進行一個系列的翻譯后加工，才能成為具有功能的成熟蛋白。加工的類型是多種多樣的，一般分為以下幾種：N-端fMet或Met的切除、二硫鍵的形成、化學修飾和剪切。當合成蛋白質時，20種不同的氨基酸會組合成為蛋白質。蛋白質的翻譯后蛋白質其他的生物化學官能團（如醋酸鹽、磷酸鹽、不同的脂類及碳水化合物）會附在蛋白質上從而改變蛋白質的化學性質，或是造成結構的改變（如建立雙硫鍵），來擴闊蛋白質的功能。再者，酶可以從蛋白質的N末端移除氨基酸，或從中間將肽鏈剪開。舉例來說，胰島素它會在建立雙硫鍵后被剪開兩次，并在鏈的中間移走多肽前體，而形成的蛋白質包含了兩條以雙硫鍵連接的多肽鏈。蛋白質發(fā)生翻譯后修飾時其分子質量會發(fā)生響應的改變，通過質譜能夠精確測定蛋白質或多肽的分子質量。四川丙二?；揎椀鞍踪|組學
蛋白質學組翻譯后修飾分析：組蛋白是一類高度保守的蛋白質，是染色質的關鍵成分，是DNA包裝的結構單位。組蛋白的功能受其翻譯后修飾介導。組蛋白翻譯后修飾包括通過絲氨酸或蘇氨酸殘基的磷酸化，賴氨酸或精氨酸的甲基化，賴氨酸的乙?；兔撘阴；嚢彼岬姆核鼗突酋；葘M蛋白進行的共價修飾。組蛋白這些修飾對于核完整性至關重要，因為它們可以調節(jié)染色質結構并募集參與基因調節(jié)、DNA修復和染色體濃縮的酶。組蛋白的翻譯后修飾大多位于N末端的尾巴上，因為N末端是蛋白質中比較暴露和比較靈活的區(qū)域。分析組蛋白翻譯后修飾有助于探索組蛋白修飾與染色體濃縮、DNA轉錄等生物功能之間的關系。武漢蛋白質糖基化修飾組學有哪些蛋白質有哪些翻譯后修飾？
蛋白質修飾位點分析：基于LC-MS/MS分析能夠精確測定蛋白質或多肽分子質量這一特性，從而檢測蛋白質或者多肽上位點發(fā)生何種修飾?？蓹z測修飾類型如下： 磷酸化、糖基化、乙?；?、泛素化、丙酰化、丁酰化、丙二?；⑽於；?、琥珀?；?、單甲基化、二甲基化、三甲基化。1、磷酸化：信號轉導、細胞周期、生長發(fā)育機理等；2、糖基化：蛋白質折疊、更新以及免疫應答等；3、乙?；夯虮磉_調控、細胞凋亡、細胞代謝、蛋白質穩(wěn)定性以及神經退行性的病變等；4、泛素化：細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA修復以及信號轉導等；5、甲基化：染色質結構及轉錄調控等；6、丙?；?/ 丙二酰化 / 戊二?；?/ 琥珀酰化：主要存在于線粒體和細菌中，與代謝過程密切相關。
蛋白翻譯后修飾：蛋白質氨基酸序列的特定位置可以與化學基團或者小分子量的蛋白共價結合從而發(fā)生蛋白質翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs）。翻譯后修飾是蛋白質生物合成的一個步驟，翻譯后多肽鏈在成為成熟的蛋白質產品之前要經過修飾，PTMs的類型包括磷酸化、乙?；?、糖基化、泛素化和二硫鍵等等，它導致蛋白質組復雜性的大幅增加。對于任何給定的蛋白質，各種各樣的PTMs提供了一種通過改變蛋白質的結構和功能來促進細胞快速變化的方法。PTMs在信號轉導、蛋白質穩(wěn)定性和周轉率、蛋白質與蛋白質識別和相互作用以及空間定位中起著至關重要的作用。乙?；揎検求w內保守的可逆轉的蛋白修飾。
蛋白質翻譯后修飾的檢測方法：質譜是蛋白質翻譯后修飾檢測的常用技術之一，可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測。蛋白質翻譯后修飾（post-translational modifications，PTMs），如磷酸化、乙?；?、泛素化、SUMO化、糖基化等，大幅度的增加了蛋白質組的復雜性。檢測蛋白質的翻譯后修飾，了解它們如何工作、影響蛋白質組和調控基因組將極大地提高我們對遺傳學和表觀遺傳學的理解。目標蛋白的PTMs研究通常需要一個富集步驟，因為修飾蛋白的豐度一般較低。大多數(shù)PTMs檢測方法都是結合富集策略開發(fā)的，以比較好的識別、驗證和研究目標蛋白中PTMs的功能。乙?；揎棇毎藘绒D錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。武漢蛋白質糖基化修飾組學有哪些
蛋白質磷酸化修飾鑒定方法有免疫印跡技術。四川丙二?；揎椀鞍踪|組學
蛋白質乙?；揎椊M學定量分析：1. SILAC細胞標記，組織/細胞破碎，提取、提純目的蛋白質（基于SILAC的乙?；揎椊M學定量）。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段。3. 對多肽片段進行iTRAQ標記（基于iTRAQ的乙?；揎椊M學定量）。4. 使用高效特異性乙?；贵w對乙?；揎楇亩芜M行免疫富集。5. 使用LC-MS/MS對富集的乙?；亩芜M行序列分析。6. 數(shù)據(jù)分析，比對不同樣本中蛋白乙?；揎椝讲町悾Ξa生變化的生物學意義進行解釋。四川丙二酰化修飾蛋白質組學
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